دانلود کامل ترین جزوه بیوشیمی عمومی

جزوه تایپ شده و جامع بیوشیمی عمومی

دانلود فایل

 

 

 صنایع غذایی دانشگاه پیام نور علوم آزمایشگاهی دانشگاه آزاد کاردانی تئوری پیام نور محمدی کارشناسی ارشد لنینجر برای آزمون استخدامی هارپر

 

 

 

 

 

 

 

– – /ً ‌‌:

‌‌‌() ()
:

 

(). ‌‌‌‌‌‌خواهید داد، مانند:

دانش عمیق تکنیک های زیست شناسی مولکولی
مهارت های عملی آزمایشگاهی
توانایی درک فرآیندهای بیولوژیکی پیچیده
توانایی جمع آوری یک استدلال و شرکت در بحث
مهارت های مشاهده
تحقیق و تجزیه و تحلیل داده ها
تفکر انتقادی و حل مسئله
سایر مهارت ها عبارتند از:

ریاضیات و فناوری اطلاعات
ارتباط و ارائه
گزارش نویسی
برنامه ریزی و مدیریت زمان
توانایی کار تا مهلت مقرر
کار گروهی
خود مدیریتی و توانایی کار مستقل.

شما می توانید تجربه خود را در این زمینه ها با ذکر مثال هایی از کارهای عملی و پروژه های گروهی موجود در دوره تحصیلی خود و همچنین هر تجربه کاری که انجام داده اید نشان دهید.

مطالعه بیشتر
برخی از دوره های کارشناسی سه سال تحصیل در مقطع کارشناسی را با سال چهارم تحصیل در مقطع کارشناسی ارشد ادغام می کنند که منجر به مدرک کارشناسی ارشد می شود.

تحصیل در مقطع کارشناسی ارشد یا دکترا معمولاً برای شغلی در تحقیقات یا صنعت مورد نیاز است. برای مثال، مدرک دکترا برای تحقیقات آکادمیک یا تضمین شغلی به عنوان یک مدرس دانشگاهی ضروری است. حتی برای مشاغل مرتبط مانند انتشارات، ارتباطات علمی یا مشاغل بالینی، صلاحیت های بیشتر می تواند یک دارایی باشد و اهمیت فزاینده ای پیدا کند.

برای مثال، برای مشاغلی در زمینه تدریس، حسابداری یا حقوق، باید آموزش های بیشتری را انجام دهید.

با داشتن مدرک بیوشیمی می توانید برای ورود به رشته های پزشکی، دندانپزشکی و علوم دامپزشکی نیز اقدام کنید.

برای اطلاعات بیشتر در مورد مطالعه بیشتر و یافتن رشته مورد علاقه خود، به مدارک کارشناسی ارشد و جستجوی دوره های کارشناسی ارشد در بیوشیمی مراجعه کنید.

فارغ التحصیلان رشته بیوشیمی چه می کنند؟
17 درصد از فارغ التحصیلان بیوشیمی، 15 ماه پس از فارغ التحصیلی، متخصصان علوم طبیعی و اجتماعی هستند. علاوه بر این، 15 درصد به عنوان تکنسین های علوم، مهندسی و تولید مشغول به کار هستند. 7٪ متخصصان فناوری اطلاعات و متخصصان کسب و کار (3٪) هستند.

 

یک مدل خاک رس سه بعدی از یک نانودیسک

در ابتدایی ترین حالت، بیوشیمی مطالعه فرآیندهای شیمیایی است که در ماده زنده رخ می دهد. با این حال، این تعریف ساده، حوزه تحقیقاتی بسیار متنوعی را در بر می گیرد که تقریباً تمام جنبه های زندگی ما را تحت تأثیر قرار می دهد.

یکی از مبرم ترین مسائل در جامعه ما، تخریب محیط زیست، توسط بیوشیمی دانان مورد توجه قرار گرفته است. چند نمونه از کارهایی که در حال حاضر انجام می شوند عبارتند از: بهبود کارایی فتوسنتز برای افزایش عملکرد محصول، پاکسازی زیستی خاک های آلوده، توسعه ذخایر جدید خوراک، شیمی برای تولید سوخت های زیستی، نقشه برداری ژنتیکی اکوسیستم ها برای نظارت بر تنوع زیستی، و روش شناسی برای افزایش جذب بیولوژیکی کربن این فناوری‌ها و سایر فناوری‌های بیوشیمیایی ممکن است نقش مهمی در تلاش‌های ما برای یافتن وسیله‌ای برای زندگی پایدار داشته باشند.

شاید بارزترین کاربرد بیوشیمی در زندگی روزمره ما در زمینه تحقیقات سلامت باشد. بیوشیمی کلیدی برای درک رو به رشد ما از تعداد بی شماری از مسائل بهداشتی بوده است. از دیابت گرفته تا تصلب شرایین و سرطان. ابزار بیوشیمی دانان ژن، پروتئین و اختلالات مسیری را که منجر به بیماری می شود شناسایی کرده اند و در بسیاری از موارد ما را به پیشگیری، درمان یا درمان راهنمایی می کنند. از آسپرین گرفته تا اینترلوکین ها، درمان بیماری های انسانی به شدت به بیوشیمی متکی است.

بسیاری از جنبه های دیگر، کمتر آشکار، جامعه ما نیز توسط تحقیقات بیوشیمیایی تغییر یافته و بهبود می یابند. صنعت در حال دگرگونی است زیرا شیمی بیولوژیکی برای تولید مواد جدید با خواص جدید یا بهبود کارایی فرآیندهای قدیمی‌تر استفاده می‌شود. مجریان قانون به طور فزاینده ای به پزشکی قانونی مبتنی بر بیوشیمی برای ارائه شواهد در تحقیقات متکی است. باستان شناسی به سرعت در حال پیشرفت است زیرا تحقیقات ژنتیکی و ایزوتوپی بقایای اجدادی ما در حال روشنگری بسیاری از تاریخ بشر و پیش از تاریخ است.

اغراق از اهمیت نقش بیوشیمی در تمام زندگی ما دشوار است. بدون شک بسیاری از اکتشافات شگفت انگیز و دگرگون کننده در پیش است. ما امیدواریم که شما انتخاب کنید تا فرصت‌ها و امکان‌های متعددی که بیوشیمی ارائه می‌دهد را کشف کنید!

 

جذوب دنیای مولکولی هستید و می‌خواهید شغلی را در حوزه‌ای با تأثیر مستقیم و رو به رشد بر روی مسائل کلیدی اجتماعی دنبال کنید، لیسانس بیوشیمی در بیرمنگام مکانی عالی برای شروع است. ما تاکید ویژه ای بر آموزش عملی و توسعه مهارت های قابل انتقال داریم که در طیف گسترده ای از تنظیمات حرفه ای ارزشمند خواهد بود.

با گزینه های مدرک تخصصی خود، این دوره فرصتی خارق العاده برای کشف موجودات زنده از دیدگاه مولکولی و سلولی ارائه می دهد. شروع با مبانی شیمی، زیست شناسی سلولی و ژنتیک و هدایت شما به سوالات تحقیقاتی پیشرفته در سال آخر که می تواند شما را در یکی از امکانات با فناوری پیشرفته ما ببیند، مانند تجزیه و تحلیل متابولیت ها با استفاده از طیف جزوه بیوشیمی ساختار جرمی در پدیده مرکز.

انجمن سلطنتی زیست شناسی – مدرک معتبراین برنامه توسط انجمن سلطنتی زیست شناسی تایید شده است. برنامه های مدرک معتبر حاوی یک پایه علمی محکم در دانش بیولوژیکی و مهارت های کلیدی است و فارغ التحصیلان را برای رسیدگی به نیازهای کارفرمایان آماده می کند.

 

برای من، نقطه برجسته واقعی فرصت یادگیری و تعامل مستقیم با هیات علمی اینجا بوده است، که همگی در زمینه های خود متخصص واقعی هستند. دانشی که آنها به ما می دهند همیشه به روز است و اغلب توسط تحقیقات خود آنها پشتیبانی می شود.

جاشوا رابون، لیسانس بیوشیمی
چرا این دوره را مطالعه کنید؟
منابع یادگیری عالی: 93٪ از دانش آموزان موافق بودند که منابع آموزشی در دسترس آنها در حالی که در این دوره از استاندارد بالایی برخوردار بودند – National Student Survey 2022
گزینه های مناسب: دوره مدرک بیوشیمی فرصتی خارق العاده برای کشف موجودات زنده از دیدگاه مولکولی و سلولی ارائه می دهد. برنامه دوره مدولار ما انعطاف پذیری فزاینده ای را در انتخاب ماژول هایی که با علایق شما همخوانی دارد، می دهد.
توسعه مهارت های عملی: با مدرک بیوشیمی، طیف گسترده ای از مهارت ها را با تأکید ویژه بر تجزیه و تحلیل داده ها، طراحی آزمایشی و حل مسئله به دست خواهید آورد. مهارت‌های به‌دست‌آمده در این دوره نه تنها در علوم زیستی، بلکه در طیف گسترده‌ای از حرفه‌ها را قادر می‌سازد.
برتری پژوهشی: کارشناسان ما به چالش های کلیدی با اهمیت جهانی پاسخ می دهند. در مورد تحقیقات در دانشکده علوم زیستی بیشتر بیاموزید .

براي حیات دو شرط اساسی وجود دارد: ا – توانایی همانند سازي 2 – توانایی افزایش سرعت واکنشهاي شیمیایی. با یک مثال اهمیت افزایش سرعت (کاتالیز) واکنشهاي شیمیایی را توضیح میدهیم: بسیاري از افراد مقادیر قابل توجهی ساکارز (شکر) را به عنوان غذا، روزانه به صورتهاي مختلف مصرف میکنند. تبدیل ساکارز به CO2 و H2O در حظور اکسیژن یک فرایند انرژيزا بوده و انرژي ازاد شده مصرف کارهاي مختلف مثل فکر کردن، حرکت کردن، چشیدن یا دیدن و … میگردد. یک کیسه قند را میتوان سالها نگه داشت و تبدیل به CO2 و H2O نمی -گردد؛ هر چند که این فرایند انرژيزا و از نظر ترمودینامیکی قابل انجام است ولی بسیار آهسته است. در حالی که وقتی همین قند توسط انسان مصرف گردد در عرض چند دقیقه انرژي خود را آزاد میکند. دلیل این امر این است که تبدیل قند به انرژي در بدن توسط کاتالیزورهاي زیستی یعنی آنزیمها انجام میگیرد. بدون کاتالیز، واکنشهاي شیمیایی مورد نیاز براي حفظ حیات در مقیاس زمانی مفید قابل انجام نمیباشد. آنزیمها سرعت واکنشها را 105 تا 1017 مرتبه افزایش میدهند.
تعریف آنزیم: آنزیمها ترکیباتی هستند که سرعت واکنشهاي زیستی را افزایش میدهند اما در پایان خودشان بدون تغییر باقی میمانند.
نحوه افزایش سرعت واکنشهاي شیمیایی توسط آنزیمها: انجام سریع یک واکنش شیمیایی در آزمایشگاه به شرایط ویژهاي مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. در سیستمهاي زندهاي مانند سلول شرایط محیطی مانند دما و فشار کاملا ثابت است. لذا در اینجا آنزیمها که کاتالیزورهاي زیستی هستند وارد عمل میشوند و سرعت را زیاد میکنند. آنزیمها هم مانند کاتالیزورهاي آزمایشگاهی و غیرآلی سرعت واکنشها را با پایین آوردن انرژي فعالسازي افزایش میدهند.
چنانکه در شکل مشاهده میشود واکنش S → P تنها زمانی انجام میشود که ملکولهاي ماده اولیه A داراي انرژي لازم براي رسیدن به حالت فعال باشند. هر وکنشی اگر حتی مانند واکنش روبهرو انرژيزا هم باشد باید از حالت گذار(++S ) عبور کند. هر چه اختلاف انرژي بین مواد اولیه واکنشدهنده (سوبسترا یا S) و حالت گذار کمتر باشد (یعنی انرژي فعال سازي یا ++G ∆کمتر باشد) در نتیجه سرعت واکنش کمتر است. آنزیمها انرژي حالت گذار و لذا
++G ∆را کاهش میدهند و به این ترتیب سرعت واکنش را افزایش میدهند.
نکته: آنزیمها بر روي اختلاف انرژي آزاد (G ∆) تاثیري ندارند.

ساختار آنزیم: تقریبا تمامی آنزیمها پروتئینی هستند (به غیر از چند استثناء که از جنس RNA هستند). آنزیم میتواند به تنهایی فعال باشد و یا براي فعالیت خود به جزء شیمیایی دیگري به نام کوفاکتور نیاز داشته باشد. کوفاکتور میتواند یون فلزي (مثل ++Mg و یا ++Cu ) و یا یک ملکول آلی (کوآنزیم) باشد. چنانچه فلز و یا کوآنزیم محکم به آنزیم باند شوند و جدا نگردد به آنها گروه پروستتیک میگویند. آنزیم به همراه کوآنزیم و یون فلزي را هولوآنزیم می -گویند. قسمت پروتئینی چنین آنزیمی را آپوآنزیم یا آپوپروتئین میگویند.

از ویژگیهاي مهم آنزیمها این است که پس از انجام هر واکنش و در پایان آن سالم و دست نخورده باقی میمانند و میتوانند واکنش بعدي را کاتالیز نمایند. در یک واکنش ساده ابتدا آنزیم (E) با ماده اولیه یا سوبسترا (S) ترکیب میشود و کمپلکس آنزیم -سوبسترا(ES) شکل میگیرد. در مرحله بعد با انجام واکنش آنزیمی فرآورده (P) ایجاد میشود و آنزیم رها میگردد.

هر آنزیمی ساختار سه بعدي ویژه خود را داراست که آن را براي انجام فعالیت آنزیمی مناسب میسازد. بخشی از آنزیم که با سوبسترا در تماس قرار میگیرد جایگاه فعال (active site) نام دارد. کاتالیز توسط جایگاه فعال انجام می -شود. میدانیم که هر واکنش شیمیایی توسط آنزیم خاصی انجام میشود. به عبارتی دیگر هر آنزیمی سوبستراي خاص خود را شناسایی و آن را به محصول تبدیل میکند. این اختصاصی بودن آنزیم به دلیل ساختار جایگاه فعال است که متناسب با سوبسترا میباشد.

در ارتباط با ساختار جایگاه فعال چند فرضیه مطرح شده است:
مدل قفل و کلید فیشر(Fischer lock and key model) : فیشر درسال 1890 مطرح کرد که جایگاه فعال ساختار سخت و غیر قابل انعطاف دارد که دقیقا مکمل سوبسترا است و سوبسترا در آن قرار میگیرد، مشابه قرار گرفتن قفل در کلید.

ج

هر کدام از این مدلها تا حدودي خصوصیات آنزیمی را توجیه میکند. امروزه ثابت شده است که جایگاه فعال متناسب با حالت گذار سوبسترا (++(S است. در شکل زیر یک واکنش فرضی یعنی نحوه شکسته شدن یک میله توسط آنزیمی که جایگاه فعال آن مشابه حالت گذار است نشان داده شده است.

طبقهبندي آنزیمها
آنزیمها با تمامی تنوعی که دارند در شش گروه طبقهبندي میشوند:

EC = enzyme commission number

1) اکسیدوردوکتازها: واکنشهاي اکسایش و کاهش را کاتالیز میکنند. مهمترین آنها دهیدروژنازها هستند، مانند آنزیم سوکسینات دهیدروژناز:

2) ترانسفرازها: عامل ویژهاي مثل آمین، فسفات و … را از ملکولی به ملکول دیگر انتقال میدهند. مثل آمینوترانسفرازها که گروه آمین را جابهجا میکنند:

3) هیدرولازها: واکنش آبکافت را انجام میدهند، یعنی با اضافه کردن آب پیوند را میشکنند. مثل پپتیدازها که پیوند پپتیدي را میشکنند:

4) لیازها: گروه ویژهاي را بدون واکنش هیدرولیزي از ملکول برمیدارند و یا به ملکول اضافه میکنند. مانند دکربوکسیلازها که گروه کربوکسیل را از ملکلول جدا میکنند:

5) ایزومرازها: واکنشهاي ایزومریزاسیون را انجام میدهند. مثلا تبدیل D -آلانین به L- آلانین توسط آنزیم آلانین راسهماز یا تبدیل گلوکز -6-فسفات و گلوکز-1-فسفات به یکدیگر توسط آنزیم فسفوگلوکوموتاز:

6) لیگازها: بین دو ملکول با مصرف انرژي پیوند کوالانسی ایجاد میکنند. مانند اسیلکوآنزیمA سنتتاز:

سینتیک آنزیمی
آنزیمها به علت ماهیت پروتئینی خود نسبت به دما بسیار حساساند. هر آنزیم در یک دماي خاص داراي بهترین فعالیت است که به آن دماي اپتیمم یا بهینه میگویند. نمودار زیر نشان دهنده تغییر فعالیت آنزیم در برابر تغیرات دما است.

از طرفی هر آنزیم در یک pH خاص داراي بهترین فعالیت است که به آن pH اپتیمم میگویند. نمودار زیر نشان دهنده تغییر فعالیت آنزیم در برابر تغیرات pH است.

طبیعی است که سرعت واکنش آنزیمی با غلظت آنزیم نیز ارتباط مستقیم دارد به نحوي که با افزایش غلظت آنزیم سرعت واکنش آنزیمی افزایش مییابد.

معادله میکائلیس-منتن
در شرایطی که غلظت آنزیم ثابت باشد با افزایش غلظت سوبسترا فعالیت آنزیم افزایش مییابد؛ ولی این افزایش حدي دارد و وقتی غلظت سوبسترا به جایی برسد که تمام ملکولهاي آنزیم از سوبسترا اشباع شوند فعالیت آنزیم دیگر افزایش نمییابد. شکل زیر یک واکنش ساده آنزیمی با کمترین مراحل ممکن را نشان میدهد:

در غلظت ثابت آنزیم(E) با افزایش غلظت سوبسترا (S) میزان کمپلکس آنزیم -سوبسترا (ES) افزایشمییابد تا زمانی که کل آنزیم به صورت ES در بیاید و هیچ آنزیم آزادي (E) وجود نداشته باشد. در اینحالت واکنش آنزیمی با حداکثر سرعت در حال انجام است و با افزایش غلظت سوبسترا سرعت واکنشافزایش نمییابد. به این میزان فعالیت حداکثر سرعت و یا Vmax میگویند. در مورد بسیاري از آنزیمها با رسممنحنی سرعت در مقابل غلظت سوبسترا نموداري به شکل سهمی (هیپربولیک) به وجود میآید که معادله آن به صورت زیر میباشد:

=

این معادله به نام میکائلیس- منتن (محققان ابداع کننده آن) نامیده میشود. در این معادله [S] غلظت سوبسترا ،Vmaxسرعت حداکثر و Km ثابت میکائلیس نامیده میشود که این کمیتها را با سرعت واکنش (V) ارتباط میدهد.
تعریف Km : به غلظتی از سوبسترا که بتواند نصف سرعت ماکزیمم را ایجاد کند Km میگویند. بنابراین واضح است که واحد Km غلظت (mol/Lit) است.
Km میتواند تا حدي (نه دقیقا) نشان دهنده گرایش آنزیم به سوبستراي خود باشد، یعنی هر چه Km کوچکتر باشدمیتوانیم بگوییم میزان گرایش آنزیم به سوبسترا بیشتر است. مثلا آنزیم با Km= 10-5M در مقایسه با یک آنزیم با Km= 10-3M ، 100 برابر سوبستراي کمتري نیاز دارد تا به نصف Vmax برسد.
معادله میکائلیس- منتن را میتوان از نظر جبري به معادلاتی تبدیل نمود که براي تهیه اطلاعات تجربی آنزیمها مثل Km و یا Vmax مفیدتر باشند. مثلا با معکوس کردن معادله میکائلیس-منتن خواهیم داشت:

این شکل معادله میکائلیس-منتن را معادله لینویور- برك مینامند. براي آنزیمهایی که از رابطهمیکائلیس – منتن پیروي میکنند این نحوه [S] – -: (): () (): ) ((: () () – ()