جزوه رنگی و تایپ شده انرژی و محیط زیست
مجید عباسپور آزمون سمیرا خدیوی دانشگاه پیام نور دانشگاه صنعتی شریف علمی کاربردی کریستین ان.جی.او با
(-). ()ً ً -خطوط سیاه نشان دهنده پیوندهای کووالانسی بین اتم ها است. خطوط قرمز (منفی) و آبی (مثبت) نشان دهنده کانتورهای بار است که با استفاده از روش کریستالوگرافی اشعه ایکس و روش های محاسباتی تعیین می شود. هرچه تعداد خطوط کانتور بیشتر باشد ، شارژ بیشتر است. چگالی زیاد خطوط کانتور قرمز بین اتم ها نشان دهنده پیوندهای کووالانسی (جفت الکترون های مشترک) است. دو مجموعه خط قرمز رنگی که از اکسیژن (O) منشأ می گیرند و روی پیوند کووالانسی نمی افتند (خط سیاه) نشان دهنده دو جفت الکترون غیر پیوندی بر روی اکسیژن است که برای شرکت در پیوند هیدروژن موجود است. تراکم بالای خطوط کانتور آبی نزدیک هیدروژن (H) متصل به نیتروژن (N) نشان دهنده یک بار مثبت جزئی است ، نشان می دهد که این H می تواند به عنوان اهدا کننده در پیوند هیدروژن عمل کند. [از پروس. ناتل آکاد علمی ایالات متحده آمریکا ، شکل 3A. کریستالوگرافی پروتئین دقیق در وضوح فوق العاده بالا: توزیع الکترون والانس در کرامپین ، توسط کریستین جلس و همکاران ، حق چاپ (2000) آکادمی ملی علوم ایالات متحده ، ایالات متحده.]
خلاصه کتاب کامل جزوه رایگان جزوه انرژی و محیط زیست پی دی اف pdf
شکل 10-2 دو مولکول اکسیژن در تماس وان دروالس. در این مدل ، قرمز بار منفی و آبی نشان دهنده بار مثبت است. دوقطبی های گذرا در ابرهای الکترونی همه اتم ها باعث ایجاد نیروهای جذاب ضعیفی می شود که فعل و انفعالات وان دروالس نامیده می شوند. هر نوع اتم دارای شعاع مشخصی از وان دروالس است که در آن اثرات وان دروالس با سایر اتم ها بهینه است. از آنجا که اتم ها اگر به اندازه کافی به هم نزدیک شوند تا الکترون های بیرونی آنها بدون اینکه در پیوند کووالانسی تقسیم شوند ، یکدیگر را دفع می کنند ، شعاع وان دروالس اندازه ای از اندازه ابر الکترون است که یک اتم را احاطه کرده است. شعاع کووالانسی نشان داده شده در اینجا برای پیوند دو برابر O = O جزوه انرژی و محیط زیست. شعاع کووالانسی تک پیوند اکسیژن کمی طولانی تر است.
اثر آبگریز باعث می شود که مولکول های غیر قطبی به یکدیگر بچسبند
از آنجا که مولکول های غیر قطبی حاوی گروه های باردار نیستند ، دارای یک لحظه دو قطبی نیستند و هیدراته نمی شوند ، در آب نامحلول یا تقریباً نامحلول هستند ، یعنی آبگریز هستند. پیوندهای کووالانسی بین دو اتم کربن و بین اتم های کربن و هیدروژن رایج ترین پیوندهای غیر قطبی در سیستم های بیولوژیکی هستند. مولکول های هیدروکربن تنها از کربن و هیدروژن تشکیل شده اند و عملاً در آب محلول نیستند. تری اسیل گلیسرول های بزرگ (که به آن تری گلیسیرید نیز می گویند) ، که چربی های حیوانی و روغن های گیاهی را تشکیل می دهند ، اساساً در آب نیز محلول نیستند. همانطور که بعدا خواهیم دید ، قسمت عمده این مولکول ها از زنجیره های طولانی هیدروکربن تشکیل شده است. پس از لرزش در آب ، تری اسیل گلیسرول ها فاز جداگانه ای را تشکیل می دهند. یک مثال آشنا جدایی روغن از سرکه پایه آب در سس سالاد روغن و سرکه است.
مولکول های غیر قطبی یا قطعات غیر قطبی مولکول ها به دلیل پدیده ای به نام اثر آبگریز تمایل به جمع شدن در آب دارند. از آنجا که مولکول های آب نمی توانند با مواد غیر قطبی پیوندهای هیدروژنی ایجاد کنند ، بنابراین تمایل دارند در اطراف مولکول های غیر قطبی قفس هایی از پنج ضلعی پیوندی هیدروژنی و شش ضلعی تشکیل دهند (شکل 11-2 ، سمت چپ). این حالت از نظر انرژی نامطلوب است زیرا باعث کاهش آنتروپی یا تصادفی بودن جمعیت مولکول های آب می شود. (نقش آنتروپی در سیستم های شیمیایی در بخش 2.4 مورد بحث قرار گرفته است.) اگر مولکول های غیر قطبی در یک محیط آبی با سطوح آبگریز آنها رو به روی هم جمع شوند ، سطح آبگریز خالص در معرض آب کاهش می یابد (شکل 11-2 ، سمت راست). در نتیجه ، آب کمتری برای تشکیل قفس های اطراف مولکول های غیر قطبی مورد نیاز است ، آنتروپی نسبت به حالت تجزیه نشده افزایش می یابد و از نظر انرژی مطلوب تر می شود. به یک معنا ، آب مولکول های غیر قطبی را به صورت فشرده در می آورد و به جای تشکیل یک نیروی جذاب ، مانند پیوندهای هیدروژنی ، اثر آبگریزی ناشی از اجتناب از یک وضعیت ناپایدار است ، قفس های آب گسترده در اطراف مولکول های غیر قطبی منفرد.
مولکول های غیر قطبی همچنین می توانند از طریق فعل و انفعالات وان دروالس مرتبط شوند. نتیجه خالص اثر آبگریزی و اثرات وان دروالس تمایل بسیار مهمی برای تعامل مولکول های آبگریز با یکدیگر است ، نه با آب. مولکول های قطبی در حلال های قطبی مانند آب حل می شوند و مولکول های غیر قطبی در حلال های غیر قطبی مانند هگزان حل می شوند.
انرژی و محیط زیست
یکی از مولکول های آبگریز معروف کلسترول است (ساختار بخش 2.2 را ببینید). کلسترول ، تری گلیسیرید و سایر مولکول های محلول در آب ضعیف را لیپید می نامند. برخلاف مولکول های آب دوست مانند گلوکز یا اسیدهای آمینه ، لیپیدها نمی توانند به راحتی در خون حل شوند ، سیستم گردش خون آبی که مولکول ها و سلول ها را به بدن منتقل می کند. در عوض ، لیپیدها مانند کلسترول باید در حامل های خاص آب دوست ، به نام لیپوپروتئین ها بسته بندی شوند ، که خود می توانند در خون حل شده و به بدن منتقل شوند. می تواند صدها تا هزاران مولکول لیپید در مرکز یا هسته هر لیپوپروتئین قرار داشته باشد. هسته آبگریز توسط مولکول های آمفی پاتی احاطه شده است که دارای قسمت های آب دوست هستند که با آب در جزوه انرژی و محیط زیست هستند و قسمت های آبگریز که با یکدیگر و هسته تعامل دارند. بسته بندی لیپیدها به لیپوپروتئین ها (که در فصل 14 مورد بحث قرار گرفته است) حمل و نقل موثر آنها را در خون امکان پذیر می کند و یادآور کانتینر سازی بار برای حمل و نقل موثر از راه دور از طریق کشتی های باری ، قطارها و کامیون ها است.
لیپوپروتئین با چگالی بالا (HDL) و لیپوپروتئین با چگالی کم (LDL) دو نوع حامل لیپوپروتئین هستند که به ترتیب با کاهش یا افزایش بیماری قلبی در ارتباط هستند و بنابراین اغلب از آنها به عنوان کلسترول خوب و بد نام برده می شود. در واقع ، مولکول های کلسترول و مشتقات آنها که توسط HDL و LDL حمل می شوند اساساً یکسان هستند و به خودی خود نه خوب هستند و نه بد. با این حال ، HDL و LDL اثرات متفاوتی بر روی سلول ها دارند و در نتیجه ، LDL کمک می کند و به نظر می رسد HDL از گرفتگی عروق (معروف به تصلب شرایین) و در نتیجه بیماری قلبی و سکته محافظت می کند. بنابراین LDL به عنوان کلسترول بد شناخته می شود.
شکل 11-2 تصویری شماتیک از اثر آبگریز. قفس های مولکول های آب که در اطراف مولکول های غیر قطبی در محلول تشکیل می شوند ، مرتب تر از مولکول های آب در مایع فله اطراف هستند. تجمع مولکول های غیر قطبی تعداد مولکول های آب را که در تشکیل قفس های بسیار مرتب نقش دارند کاهش می دهد ، در نتیجه در مقایسه با حالت تجمیع نشده (سمت چپ) حالت آنتروپی بالاتر و انرژی مناسب تری (راست) ایجاد می شود.
تکمیل مولکولی به دلیل فعل و انفعالات غیر کووالانسی منجر به ایجاد یک قفل و کلید بین مولکول های زیستی می شود
یون ها و مولکول ها چه در داخل سلول ها و چه در سلول های خارجی دائماً با هم برخورد می کنند. هرچه غلظت هر دو نوع مولکول بیشتر باشد ، احتمال برخورد آنها با یکدیگر بیشتر است. هنگامی که دو مولکول با یکدیگر روبرو می شوند ، به احتمال زیاد به سادگی از بین می روند زیرا فعل و انفعالات غیرتوسطی که آنها را به هم متصل می کند ضعیف است و در دماهای فیزیولوژیکی وجود گذرا دارد. با این حال ، مولکول هایی که مکمل مولکولی را نشان می دهند ، نوعی کلید قفل متناسب با اشکال ، بارها یا سایر خصوصیات فیزیکی آنها ، می توانند از فاصله نزدیک چند برهم کنش غیرکوالانسی ایجاد کنند. وقتی دو مولکول مکمل ساختاری به یکدیگر برخورد می کنند ، این فعل و انفعالات چندگانه باعث می شود که آنها به هم بچسبند یا به هم متصل شوند.
شکل12-2 نشان می دهد که چگونه فعل و انفعالات ضعیف مختلف باعث اتصال محکم دو پروتئین فرضی می شود. نمونه های متعددی از این مکمل های مولکولی پروتئین به پروتئین را می توان در سراسر این کتاب یافت (برای مثال : به تصاویر 16-8، 16-9 و 16-11 مراجعه کنید). تقریباً هر آرایش دیگری از همان گروه های مولکولی روی دو سطح اجازه نمی دهد که این مولکول ها به این سختی متصل شوند. چنین مکمل مولکولی بین مناطق درون یک مولکول پروتئین جزوه انرژی و محیط زیست می دهد تا آن را به شکل منحصر به فرد سه بعدی برابر کند (به فصل 3 نگاه کنید). این همچنین همان چیزی است که دو زنجیره DNA را در یک مارپیچ مضاعف نگه می دارد (به فصل 5 مراجعه کنید). فعل و انفعالات مشابه زمینه ساز ارتباط گروهی از مولکول ها به مجموعه ها یا مجتمع های چند مولکولی است ، به عنوان مثال: منجر به تشکیل رشته های عضلانی ، ارتباطات چسبنده بین سلول ها در بافت های جامد و بسیاری از ساختارهای سلولی دیگر می شود. آنتی بادی هایی که به خنثی سازی عوامل بیماری زا کمک می کنند (به فصل 23 مراجعه کنید) با استفاده از اصول مشابه اشکال مولکولی مکمل به آنها متصل می شوند.
شکل 12-2 مکمل مولکولی پیوند پروتئین تنگ را از طریق برهم کنش های غیرکوالانسی متعدد امکان پذیر می کند. اشکال مکمل ، بارها ، قطبیت و آبگریز بودن دو سطح پروتئینی باعث برهم کنش های ضعیف متعدد می شود که در ترکیب آنها یک تعامل قوی و اتصال محکم ایجاد می کند. از آنجا که انحراف از تکمیل مولکولی به طور قابل توجهی اتصال را ضعیف می کند ، یک منطقه خاص از هر مولکول زیستی معمولاً می تواند محکم به تنها یک یا تعداد بسیار محدودی از مولکول های دیگر متصل شود. مکمل دو مولکول پروتئین در سمت چپ به آنها اجازه می دهد بسیار محکم تر از دو پروتئین غیر مکمل در سمت راست متصل شوند.
بسته به تعداد و قدرت فعل و انفعالات غیرتوسطی بین دو مولکول و به محیط آنها ، اتصال آنها ممکن است محکم یا سست باشد و در نتیجه ، پایدار یا گذرا باشد. هر چه میل دو مولکول به یکدیگر بیشتر باشد ، تناسب مولکولی بین آنها بهتر است ، برهم کنش های غیرکوالانسی بیشتری ایجاد می شود و محکم تر می توانند به هم متصل شوند. اندازه گیری کمی مهم میل ، ثابت تفکیک اتصال 〖K 〗_dاست که در بخش 2.3 شرح داده شده است. توجه به این نکته مهم است که بسیاری از مولکول های بزرگ بیولوژیکی ساختار سفت و سختی نیستند ، بلکه می توانند تا حدودی انعطاف پذیر باشند. بنابراین اتصال یک مولکول به دیگری امکان ایجاد تغییر در شکل شریک اتصال آن را دارد. جزوه قوانین و مقررات محیط زیست که مکمل مولکولی پس از چنین فعل و انفعالات افزایش یابد ، این فرآیند را القا می کنند.
خلاصه کتاب انرژی و محیط زیست
همانطور که در فصل 3 بحث کردیم ، تقریباً همه واکنش های شیمیایی که در سلول ها رخ می دهد نیز به خاصیت اتصال آنزیم ها بستگی دارد. این پروتئین ها نه تنها واکنش ها را تسریع کرده یا کاتالیز می کنند ، بلکه این کار را با درجه بالایی از ویژگی انجام می دهند ، که بازتاب توانایی آنها در اتصال جزوه انرژی و محیط زیست به تنها یک یا چند مولکول مرتبط است. ویژگی برهم کنش ها و واکنش های بین مولکولی ، که به مکمل مولکولی بستگی دارد ، برای بسیاری از فرایندهای حیاتی حیات ضروری است.
مفاهیم اصلی بخش 2.1
پیوندهای کووالانسی و تعاملات غیرکوالانسی
• اصطلاحات آب دوست ، آبگریز ، و آمفیپاتیک / آمفیفیلیک به گرایش مولکول ها برای آب دوست بودن ، عدم توانایی تعامل با آب و داشتن ویژگی های تحمل یا تحمل هر دو اشاره دارد. مولکول های آب دوست معمولاً به راحتی در آب حل می شوند ، در حالی که مولکول های آبگریز کم حل شده یا در آب حل نمی شوند.
• پیوندهای کووالانسی از جزوه انرژی و محیط زیست الکترون هایی که دو اتم مشترک دارند تشکیل شده است. پیوندهای کووالانسی ، اتم های یک مولکول را در یک هندسه خاص قرار می دهد.
• بسیاری از مولکول های موجود در سلول ها حداقل حاوی یک اتم نامتقارن کربن هستند که به چهار اتم غیر متصل است. چنین مولکول هایی می توانند بصورت استریوایزومرها (تصاویر آینه ای) ، تعیین شده L و d وجود داشته باشد (شکل 2-4 را ببینید) ، که فعالیت های بیولوژیکی مختلفی دارند. تقریباً تمام آمینو اسیدها ایزومرهای L هستند.
الکترون ها ممکن است به طور مساوی یا نابرابر در پیوندهای کووالانسی تقسیم شوند. اتم هایی که از نظر الکترونگاتیوی متفاوت هستند ، پیوندهای کووالانسی قطبی تشکیل می دهند که در آنها الکترون های پیوندی به طور نابرابر توزیع می شوند. یک انتهای پیوند قطبی دارای بار مثبت جزئی و انتهای دیگر دارای بار منفی جزئی است (شکل 5-2 را ببینید).
• پیوندهای کووالانسی در سیستم های بیولوژیکی پایدار هستند زیرا انرژی نسبتاً زیاد مورد نیاز برای شکستن آنها (50-200 کیلوکالری در مول) بسیار بزرگتر از انرژی جنبشی حرارتی موجود در دمای اتاق (25 درجه سانتیگراد) یا بدن (37 درجه سانتیگراد) است.
• پیوندهای کووالانسی در سیستم های بیولوژیکی پایدار هستند زیرا انرژی نسبتاً زیاد مورد نیاز برای شکستن آنها (50-200 کیلوکالری در مول) بسیار بزرگتر از انرژی جنبشی حرارتی موجود در دمای اتاق (25 درجه سانتیگراد) یا بدن (37 درجه سانتیگراد) است.
• فعل و انفعالات غیرتوسطی بین اتم ها بطور قابل توجهی ضعیف تر از پیوندهای کووالانسی است ، و انرژی آنها در حدود 15 کیلوکالری در مول است (شکل 6-2 را ببینید).
• چهار نوع اصلی از فعل و انفعالات غیرکووالانسی در سیستم های بیولوژیکی رخ می دهد: پیوندهای یونی ، پیوندهای هیدروژنی ، فعل و انفعالات وان دروالس و فعل و انفعالات ناشی از اثر آبگریزی.
• پیوندهای یونی از جاذبه الکترواستاتیک بین بارهای مثبت و منفی یون ها حاصل می شود. در محلول های آبی ، همه کاتیون ها و آنیون ها توسط پوسته ای از مولکول های آب محدود شده احاطه شده اند (شکل 2-7cرا ببینید). با افزایش غلظت نمک (به عنوان مثال NaCl) محلول می تواند باعث کاهش قدرت نسبی و حتی شکستن پیوندهای یونی بین دو مولکول زیستی شود.
• در یک پیوند هیدروژنی ، یک اتم هیدروژن به صورت کووالانسی به یک اتم الکترون منفی پیوند می خورد و با یک اتم گیرنده مرتبط می شود که الکترون های غیر پیوند دهنده آن هیدروژن را جذب می کنند (شکل 8-2 را ببینید).
• فعل و انفعالات ضعیف و نسبتاً غیر اختصاصی وان دروالس جزوه انرژی و محیط زیست از جاذبه بین دو قطبی گذرا مرتبط با تمام مولکول ها است. آنها می توانند هنگامی که دو اتم از نزدیک به یکدیگر نزدیک می شوند تشکیل شوند (شکل 10-2 را ببینید).
• در یک محیط آبی ، مولکول های غیر قطبی یا قسمت های غیر قطبی مولکول های بزرگتر توسط اثر آبگریز به هم هدایت می شوند ، در نتیجه میزان تماس مستقیم آنها با مولکول های آب کاهش می یابد (شکل 11-2 را ببینید).
• مکمل مولکولی یک کلید قفل و کلید بین مولکولی است که شکل ، بار و سایر خصوصیات فیزیکی آن مکمل یکدیگر است. فعل و انفعالات غیرتوسطی متعدد می تواند بین مولکول های مکمل ایجاد شود و باعث اتصال محکم آنها شود (شکل 12-2 را ببینید) ، اما نه بین مولکول هایی که مکمل یکدیگر نیستند.
• درجه بالایی از ویژگی اتصال که از مکمل مولکولی ناشی می شود یکی از ویژگی هایی است که زمینه ساز فعل و انفعالات بین مولکولی در زیست شناسی است و بنابراین برای بسیاری از فرآیندهای حیاتی حیات ضروری است.
2.2 بلوک های شیمیایی سلول
یک موضوع مشترک در زیست شناسی ساخت ماکرومولکول های بزرگ و ساختارهای ماکرومولکولی از زیر واحدهای مولکولی کوچکتر است که می توان آنها را به عنوان عناصر سازنده در نظر گرفت. غالباً این زیرواحدها مشابه یا یکسان هستند. سه نوع اصلی از پروتئین های ماکرومولکول های بیولوژیکی ، اسیدهای نوکلئیک و پلی ساکاریدها همه پلیمرهای متشکل از مولکول های کوچک یا مونومرهای متصل به کووالانسی متعدد هستند (شکل 13-2). پروتئین ها پلیمرهای خطی هستند که حاوی چندین هزار آمینو اسید هستند که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. اسیدهای نوکلئیک پلیمرهای خطی حاوی صدها تا میلیون ها نوکلئوتید هستند که توسط پیوندهای فسفودیستر به هم پیوند خورده اند. پلی ساکاریدها پلیمرهای خطی یا منشعبی از مونوساکاریدها (قندها) مانند گلوکز هستند که توسط پیوندهای گلیکوزیدی پیوند داده می شوند.
اگرچه مکانیسم های واقعی تشکیل پیوند کووالانسی بین مونومرها پیچیده است ، اما همانطور که خواهیم دید ، تشکیل پیوند کووالانسی بین دو مونومر معمولاً شامل از دست دادن خالص هیدروژن (H) از یک مونومر و هیدروکسیل (OH) از مونومر دیگر است. مونومر از دست دادن خالص یک مولکول آب و بنابراین می تواند به عنوان یک واکنش کم آبی در نظر گرفته شود. تجزیه یا شکاف پیوند کووالانسی در پلیمری که یک واحد فرعی مونومر را آزاد می کند ، شامل جزوه انرژی و محیط زیست العمل معکوس یا افزودن آب به نام هیدرولیز است. پیوندهای کووالانسی که مونومرها را به یکدیگر متصل می کنند ، در شرایط بیولوژیکی نرمال پایدار هستند (به عنوان مثال 37 درجه سانتیگراد ، pH خنثی) ، بنابراین این بیوپلیمرها پایدار هستند و می توانند کارهای مختلفی را در سلول ها انجام دهند ، مانند ذخیره سازی اطلاعات ، کاتالیز کردن واکنش های شیمیایی ، خدمت به عنوان عناصر ساختاری که شکل و حرکت سلول را تعریف می کنند و بسیاری دیگر. ساختارهای ماکرومولکولی نیز می توانند با استفاده از فعل و انفعالات غیرتوسطی مونتاژ شوند. ساختار دو لایه یا دو لایه غشای سلولی توسط مونتاژ غیرتوسطی هزاران مولکول کوچک به نام فسفولیپیدها ایجاد می شود (شکل 2-13 را ببینید).
در این فصل ، ما بر روی عناصر شیمیایی سازنده سلول های آمینه ، نوکلئوتیدها ، قندها و فسفولیپیدها تمرکز می کنیم. ساختار ، عملکرد و مونتاژ پروتئین ها ، اسیدهای نوکلئیک ، پلی ساکاریدها و بیومبران ها در فصل های بعدی بحث شده است.
شکل 13-2 مروری بر سلولهای اصلی مواد شیمیایی. سه نوع اصلی از ماکرومولکول های بیولوژیکی هر کدام با پلیمریزاسیون چند مولکول کوچک (مونومر) از یک نوع خاص جمع می شوند: پروتئین های اسیدهای آمینه (به فصل 3 مراجعه کنید) ، اسیدهای نوکلئیک از نوکلئوتیدها (به فصل 5 نگاه کنید) و پلی ساکاریدها از مونوساکاریدها (قندها). هر مونومر با واكنشی كه نتیجه خالص آن از دست دادن یك مولكول آب (از دست دادن آب) است ، به صورت کووالانسی به پلیمر متصل می شود. در مقابل ، مونومرهای فسفولیپید به صورت غیر کووالانسی به یک ساختار دو لایه مونتاژ می شوند که اساس کلیه غشاهای سلولی را تشکیل می دهد (به فصل 7 مراجعه کنید).
اسیدهای آمینه که در زنجیره های جانبی خود متفاوت هستند ، پروتئین تشکیل می دهند
بلوک های سازنده یکپارچه پروتئین ها 20 اسید آمینه هستند که وقتی در یک پروتئین پلی مرار که بعضاً باقی مانده نامیده می شود ، ترکیب می شوند. تمام آمینو اسیدها دارای یک ساختار مشخصه متشکل از یک اتم کربن آلفا مرکزی (C_α) متصل به چهار گروه شیمیایی مختلف هستند: یک گروه آمینو (NH_2__) ، یک گروه کربوکسیل یا اسید کربوکسیلیک (COOH__) (از این رو اسید آمینه نامیده می شود) ، یک هیدروژن (H) اتم ، و یک گروه متغیر ، به نام زنجیره جانبی یا گروه R. از آنجا که کربن موجود در همه اسیدهای آمینه به جز گلیسین نامتقارن است ، این مولکول ها می توانند به دو شکل آینه ای ، که طبق آن ایزومرهای d (دکسترو) و L (levo) نامیده می شوند ، وجود داشته باشند (شکل 2-4 را ببینید). بدون شکستن و سپس تشکیل مجدد پیوند شیمیایی در یکی از این دو ایزومر نمی توان به یکدیگر تبدیل شد (یکی با دیگری ساخته شده است). به استثنای موارد نادر ، فقط فرم های اسیدهای آمینه در پروتئین ها یافت می شوند. با این حال ، اسیدهای آمینه d در دیواره سلول های باکتریایی و سایر محصولات میکروبی شایع هستند.
برای درک ساختارها و عملکردهای سه بعدی پروتئین ها ، که به طور مفصل در فصل 3 بحث شده است ، باید با برخی از خصوصیات متمایز آمینو اسیدها که بخشی از آنها توسط زنجیره های جانبی آنها تعیین می شود ، آشنا باشید. برای درک چگونگی کار پروتئین ها لازم نیست جزوه انرژی و محیط زیست دقیق هر نوع زنجیره جانبی را بخاطر بسپارید زیرا اسیدهای آمینه را می توان بر اساس اندازه ، شکل ، بار ، آبگریزی (اندازه گیری حلالیت در آب) و واکنش شیمیایی در چندین دسته گسترده طبقه بندی کرد. زنجیرهای جانبی آنها (شکل 2-14).
شکل14-2 20 آمینو اسید رایج که برای ساخت پروتئین استفاده می شود. زنجیره جانبی (گروه R ؛ قرمز) خصوصیات مشخصه هر اسید آمینه را تعیین می کند و پایه ای برای گروه بندی اسیدهای آمینه به سه دسته اصلی: آبگریز ، آب دوست و خاص است. اشکال یونیزه شده در pH (7˜) سیتوزول نشان داده شده است. در پرانتز اختصارات سه حرف و یک حرف برای هر اسید آمینه وجود دارد.
اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی غیر قطبی که آمینو اسیدهای آب گریز نامیده می شوند ، در آب محلول کم هستند. هرچه زنجیره جانبی غیر قطبی بزرگتر باشد ، اسید آمینه آب گریزتر است. زنجیره های جانبی آلانین ، والین ، لوسین و ایزولوسین هیدروکربن های خطی یا شاخه ای هستند که حلقه ای تشکیل نمی دهند و از این رو اسیدهای آمینه آلیفاتیک نامیده می شوند. این اسیدهای آمینه هم مانند متیونین غیر قطبی هستند که مشابه آنها است با این تفاوت که حاوی یک اتم گوگرد است. فنیل آلانین ، تیروزین و تریپتوفان دارای حلقه های بزرگ ، آبگریز و معطر در زنجیره های جانبی خود هستند. در فصل های بعدی ما به طور مفصل خواهیم دید که چگونه زنجیره های جانبی آبگریز تحت تأثیر اثر آبگریز غالباً به داخل پروتئین ها بسته می شوند یا سطوح پروتئین هایی را که در مناطق آبگریز غشای زیستی قرار دارند ، ترسیم می کنند.
اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی قطبی را اسیدهای آمینه آب دوست می نامند. آب دوست ترین این اسیدهای آمینه زیر مجموعه ای با زنجیره های جانبی است که در pH معمولی مایعات بیولوژیکی (7˜) در داخل و () (). () :
() () (^+) ، (^-) () () :
فهرست مطالب